3. На рисунке показано, как со временем изменяется температура при нагревании и охлаждении свинца.
Твёрдому или жидкому состоянию соответствуют участки
графика AB, BC, CD, GH? Чему равны температура
плавления и кристаллизации свинца? Что происходит с
температурой на участках ВС и FG (объяснить)? Сколько
времени длился процесс плавления свинца?
t, °CA
350
DE
340
ВО
F
330
320
310
А A
3000 2 4 6 8 10 12 14 16 18 20 22 24 t, мин
Н​

1. общая формула i способ: s = v0*t+(a*t^2)/2 подставляем наши значения в формулу и получаем 2 системы: 1) 40 = 5*v0 + (a*5^2)/2 2) 120 = 15*v0 +(a*15^2)/2 //решаем две системы, сначала выражаем v0    1)v0 = -8 + (5*a)/2 //разделили на 5 сразу 2)v0 = -8 +(15*a)/2 //разделили на 15 сразу //подставляем уравнение (1) в уравнение (2) -8 +(5*a)/2 = -8 +(15*a)/2 //умножаем на 2 -16 + 5*2 = - 8 +15*a // переменные влево, а известные значения вправо 10*a =0 a=0 м/с^2 //ответ ii способ: чисто логически и без формул за 5с = 40м за 10с = 80м за 15с = 120м за 20с  = 160  и т.д. следовательно его ускорение равно 0. 2. равнозамедленное движение общая формула s=(v2^2-v1^2)/2*a //так как a - неизвестное, то выразим a a =(v2^2-v1^2)/2*s //подставим значения a=(-100+25)/50  a=-75/50 a=-3/2 a=-1.5 м/c^2 модуль ускорения равен |a|=1.5 м/с^2

Объяснение:

бмен  веществ в организме можно определить как совокупность всех химических превращений, которым подвергаются соединения, поступающие извне. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты (далее Ф) или энзимы (Е).

 

Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения. Ускорение реакции происходит за счет снижении энергии активации – того энергетического барьера, который отделяет одно состояние системы (исходное химическое соединение) от другого (продукт реакции).

 

Ферменты ускоряют самые различные реакции в организме. Так достаточно простая с точки зрения традиционной химии реакция отщепления воды от угольной кислоты с образованием СО2 требует участия фермента, т.к. без него она протекает слишком медленно для регулирования рН крови. Благодаря каталитическому действию ферментов в организме становится возможным протекание таких реакций, которые без катализатора шли бы в сотни и тысячи раз медленнее.

 

Свойства ферментов

 

1. Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются.

Скорость реакции – это изменение концентрации компонентов реакции в единицу времени. Если она идет в прямом направлении, то пропорциональна концентрации реагирующих веществ, если в обратном – то пропорциональна концентрации продуктов реакции. Отношение скоростей прямой и обратной реакций называется константой равновесия. Ферменты не могут изменять величины константы равновесия, но состояние равновесия в присутствии ферментов наступает быстрее.

 

2. Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.

 

Различают:

Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию (аргиназа – расщепление аргинина)

Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ.

 

Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью, от которой  зависит конформация активного центра, взаимодействующего с компонентами реакции.

 

Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат (S).

 

3. Активность ферментов в разной степени ускорять скорость реакции. Активность выражают в:

1) Международных единицах активности – (МЕ) количество фермента, катализирующего превращение 1 мкМ субстрата за 1 мин.

2)  Каталах (кат) – количество катализатора (фермента превращать 1 моль субстрата за 1 с.

3) Удельной активности – число единиц активности (любых из вышеперечисленных) в исследуемом образце к общей массе белка в этом образце.

4) Реже используют молярную активность – количество молекул субстрата превращенных одной молекулой фермента за минуту.

 

Активность зависит в первую очередь от температуры. Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0 °С, в зависимости от вида животного. При понижении температуры, замедляется броуновское движение, уменьшается скорость диффузии и, следовательно, замедляется процесс образования комплекса между ферментом и компонентами реакции (субстратами). В случае повышения температуры выше +40 - +50 °С молекула фермента, которая является белком, подвергается процессу денатурации. При этом скорость химической реакции заметно падает (рис. 4.3.1.).