Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды[1]) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс.
Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для изучения структур этих белков.
Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.
Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все незаменимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.
Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов[2][3], за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.
Відповідь:
НАСИЧЕНІ ВУГЛЕВОДНІ (алкани, парафіни) — вуглеводні аліфатичного ряду, в молекулах яких атоми карбону зв’язані між собою ковалентними зв’язками. Загальна формула CnH2n + 2. Довжина зв’язку С–С становить 1,54 Å, зв’язку С–Н — 1,09 Å, валентний кут (кут між зв’язками С–С–С) у газоподібному стані 109°28′, у кристалічному стані кут збільшується на 2°, а в деяких випадках і більше. Н.в. становлять гомологічний ряд, першим представником якого є метан (таблиця). Атоми карбону в Н.в. можуть бути зв’язані між собою послідовно, складаючи нерозгалужений ланцюг, а починаючи з вуглеводня С4Н10, можуть мати як нерозгалужений, так і розгалужений ланцюг. Алкани із нерозгалуженим ланцюгом атомів карбону називають нормальними (н-алкани). Назви всіх членів гомологічного ряду мають групове закінчення -ан. Перші члени ряду мають тривіальні назви: метан СН4, етан С2Н6, пропан С3Н8, бутан С4Н10; назви наступних гомологів складаються з грец. числівників: пентан С5Н12, гексан С6Н14 і т.д. Починаючи з етану, у алканів з’являються поворотні ізомери, з бутану — структурні ізомери (н-бутан, ізо-бутан), з гептану — оптичні ізомери (3-метилгептан). Кількість структурних ізомерів швидко збільшується із зростанням кількості атомів карбону в молекулі вуглеводню (бутан — С4Н10 — два ізомери; пентан — С5Н12 — три; октан — С8Н18 — 18 ізомерів, у декану С10Н22 їх 75 і т.д.). Нижчі члени гомологічного ряду (С1–С4 та неопентан) — гази, С5–С17 — рідини, починаючи з С18 — тверді речовини. Ізомери нормальної будови мають вищі Tкип, ніж ізомери з розгалуженим ланцюгом. Алкани мають декілька алотропічних модифікацій, кристалізуючись у гексагональній, тригональній, моноклинній та орторомбічній формах. Вони характеризуються великою теплотворною здатністю, є хорошими діелектриками.
Пояснення:
