Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды[1]) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс.
Кристаллы различных белков, выращенные на космической станции «Мир» и во время полётов шаттлов НАСА. Высокоочищенные белки при низкой температуре образуют кристаллы, которые используют для изучения структур этих белков.
Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.
Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все незаменимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.
Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году. Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов[2][3], за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии.
2HNO3 (конц., холод. р-р) + H2S (насыщ. р-р)→ S↓ + 2NO2↑ + 2H2O
сероводород + азотная кислота = сера↓ + оксид азота(IV)↑ + вода
H2S + 8HNO3 (конц., горячий р-р)→(t°) H2SO4 + 8NO2↑ + 4H2O (Реакция протекает при кипении.)
сероводород + азотная кислота → (t°) → серная кислота + оксид азота(IV)↑ + вода
Fe + 6HNO3 (конц.)→(t°) Fe(NO3)3 + 3NO2↑ + 3H2O (Без нагревания реакция не идет. Алюминий, хром и железо пассивируются концентрированной кислотой.)
железо + азотная кислота → (t°) → нитрат железа(III) + оксид азота(IV)↑ + вода
S + 6HNO3 (конц.)→(t°) H2SO4 + NO2↑+ H2O
сера + азотная кислота→ (t°) → серная кислота + оксид азота(IV)↑ + вода
Al + 6HNO3 (конц.)→ Al(NO3)3 + 3NO2↑ + 3H2O (Без нагревания реакция не идет. Алюминий, хром и железо пассивируются концентрированной кислотой.)
алюминий + азотная кислота → (t°) → нитрат алюминия + оксид азота(IV)↑ + вода
P + 5HNO3 (конц.)→ H3PO4 + 5NO2↑ + H2O (Реакция протекает при кипении.)
фосфор + азотная кислота = ортофосфорная кислота + оксид азота(IV) + вода
BaSO4 + HNO3≠
Объяснение:
